AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
Resumen de la clase

Esta clase presenta los aminoácidos proteinogénicos como unidades fundamentales de las proteínas. Describe su estructura química común, la diversidad de sus cadenas laterales y la forma en que estas propiedades determinan el comportamiento y la organización de las proteínas.

1. Introducción: qué son los aminoácidos y cómo se clasifican
Los aminoácidos proteinogénicos comparten una estructura común y se clasifican según las propiedades químicas de sus cadenas laterales.

2. Carbono alfa, quiralidad y glicina
El carbono alfa presenta geometría tetraédrica. La mayoría de los aminoácidos son quirales; la glicina constituye la principal excepción.

3. Aminoácidos L y D: configuración y actividad óptica
Se revisan las configuraciones L y D, la relación entre enantiómeros y la diferencia entre configuración molecular y actividad óptica.

4. Regla CORN y relevancia de los D-aminoácidos
La regla CORN permite reconocer visualmente la configuración de los aminoácidos. También se examinan funciones biológicas de los D-aminoácidos.

5. Péptidos D como herramientas farmacológicas
La incorporación de D-aminoácidos puede producir péptidos más resistentes a proteasas y con mayor estabilidad biológica.

6. Racemización de aspartato y envejecimiento proteico
El aspartato puede racemizar espontáneamente en proteínas, alterando su estructura y función durante el envejecimiento.

7. Grupos amino y carboxilo: zwitteriones y enlace peptídico
Los grupos amino y carboxilo determinan el comportamiento ácido-base de los aminoácidos y participan en la formación del enlace peptídico.

8. Aminoácidos y residuos de aminoácidos
Se distingue entre un aminoácido libre y un residuo de aminoácido incorporado en una cadena polipeptídica.

9. Direccionalidad de la síntesis y extremos N/C
Las proteínas poseen extremos amino y carboxilo definidos, y sus secuencias se escriben convencionalmente desde el extremo N hacia el extremo C.

10. Propiedades químicas de las cadenas laterales
Las cadenas laterales se agrupan en no polares, polares y cargadas. Estas propiedades influyen en la solubilidad, el plegamiento y las interacciones moleculares.

11. Casos especiales y funciones de las cadenas laterales
Se revisan las particularidades de glicina, prolina, aminoácidos aromáticos y cisteína, además de modificaciones postraduccionales como la fosforilación.