ESTRUCTURA SECUNDARIA EN TRES DIMENSIONES
Resumen de la clase

La clase examina la geometría tridimensional de la cadena polipeptídica. A partir de una hélice alfa representada a escala molecular, identifica los elementos de la cadena principal, explica la rotación de los enlaces phi y psi y relaciona las restricciones estéricas con el gráfico de Ramachandran.

1. Representación molecular y geometría de la cadena principal
La estructura se analiza a nivel atómico distinguiendo la cadena principal, las cadenas laterales y el carbono alfa. El enlace peptídico se identifica como un grupo amida y las cadenas laterales de la hélice alfa se orientan hacia el exterior.

2. Ángulos phi y psi: de la hélice alfa a la conformación beta
La rotación de los enlaces phi y psi produce cambios importantes en la conformación de la cadena, mientras el enlace peptídico permanece fijo. Sus combinaciones determinan conformaciones compatibles con hélices alfa o estructuras beta extendidas.

3. Restricciones estéricas y gráfico de Ramachandran
Los átomos ocupan un volumen definido por sus radios de van der Waals. Algunas combinaciones angulares producen choques estéricos y, por ello, no son accesibles para la cadena polipeptídica.

4. Estructuras secundarias en el gráfico de Ramachandran
Las regiones permitidas del gráfico se relacionan con hélices alfa, hojas beta y otras conformaciones. Los bucles y segmentos desordenados presentan una distribución conformacional más diversa.