ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Resumen de la clase

La clase presenta los principios estructurales que permiten a una cadena polipeptídica adoptar conformaciones regulares. Examina la geometría del enlace peptídico, los grados de libertad phi y psi, el gráfico de Ramachandran y los patrones de puentes de hidrógeno que estabilizan hélices alfa y hojas beta.

1. Estructuras secundarias y arquitectura de la cadena polipeptídica
Las hélices alfa y las hojas beta son patrones repetitivos de la cadena principal. Se identifican los carbonos alfa, las cadenas laterales, los enlaces peptídicos y los grupos funcionales que forman la arquitectura covalente de una proteína.

2. Rotaciones de la cadena y planaridad del enlace peptídico
Los enlaces con hibridación sp3 permiten cambios conformacionales, mientras que la resonancia del grupo amida confiere carácter parcial de doble enlace al enlace peptídico y mantiene su geometría plana.

3. Conformaciones cis-trans y grados de libertad phi y psi
La conformación trans predomina porque reduce los choques entre carbonos alfa y cadenas laterales. Los enlaces phi y psi constituyen los principales grados de libertad de la cadena principal.

4. Ángulos diedros y gráfico de Ramachandran
Los ángulos diedros cuantifican las rotaciones phi y psi. Las restricciones estéricas limitan sus combinaciones y originan las regiones permitidas del gráfico de Ramachandran.

5. Estructura y estabilización de la hélice alfa
Las cadenas laterales se orientan hacia el exterior de la hélice. Los puentes de hidrógeno regulares entre grupos de la cadena principal estabilizan esta estructura secundaria.

6. Estructura y estabilización de las hojas beta
Las hebras beta adoptan conformaciones extendidas y se asocian mediante puentes de hidrógeno entre segmentos de la cadena principal para formar hojas beta.