AMINOÁCIDOS HIDROFÓBICOS Y CARGADOS
Resumen de la clase

La clase conecta dos propiedades fundamentales de los aminoácidos con la estructura y la función de las proteínas: el efecto hidrofóbico y la ionización. Primero analiza el comportamiento de las superficies apolares en agua y su papel en el plegamiento; luego estudia los equilibrios ácido–base, la carga molecular y su dependencia del pH.

1. Efecto hidrofóbico y costo entrópico de la hidratación
Las cadenas hidrocarbonadas no establecen puentes de hidrógeno favorables con el agua. El solvente se ordena alrededor de las superficies apolares, lo que produce un costo entrópico.

2. Asociación hidrofóbica y simulación molecular
La asociación de compuestos apolares reduce la superficie expuesta al solvente y libera moléculas de agua ordenadas. Una simulación de pentano ilustra la agregación espontánea.

3. Plegamiento proteico y proteínas intrínsecamente desordenadas
El enterramiento de cadenas laterales apolares favorece el núcleo de las proteínas globulares. Las proteínas con menor contenido hidrofóbico pueden conservar estados flexibles y adoptar conformaciones diferentes al interactuar con otras moléculas.

4. Equilibrios ácido–base y curvas de titulación
La relación entre pH y pKa determina las fracciones protonadas y desprotonadas. Cuando ambos valores coinciden, las dos especies se encuentran en igual proporción.

5. Estado de protonación y ecuación de Henderson–Hasselbalch
La comparación entre pH y pKa permite predecir cualitativamente la especie predominante. La ecuación de Henderson–Hasselbalch cuantifica la relación entre las formas asociada y disociada.

6. Ionización de aminoácidos y punto isoeléctrico
Los grupos amino y carboxilo libres determinan las formas cargadas y zwitteriónicas. La variación de la carga neta de la glicina introduce el concepto de punto isoeléctrico.

7. Carga de las proteínas a partir de la secuencia
Los extremos terminales y las cadenas laterales ionizables determinan la carga de una proteína. Su estimación requiere identificar estos grupos, considerar sus valores de pKa y establecer el pH del medio.

8. Ionización y reconocimiento molecular
El estado de ionización modifica las interacciones electrostáticas y el reconocimiento de ligandos. Por ello, la función proteica puede depender estrechamente del pH.